Identificación electroforética de α2-macroglobulina en plasma de ovino de pelo (Ovis aries) y búfalo (Bubalus bubalis)
A través del presente estudio se analizaron plasmas sanguíneos de seis especies, incluyendo el humano tanto en estado gestante como no gestante, identificándose por primera vez en plasma, la glicoproteína α2-Macroglobulina (α2-M) de ovino de pelo (Ovis aries) y de búfalo (Bubalus bubalis). La presen...
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Universidad de Antioquia
2007-09-01
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Series: | Revista Colombiana de Ciencias Pecuarias |
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doaj-1067c9071c494bc58524578c0e7d51732020-11-24T20:47:25ZengUniversidad de AntioquiaRevista Colombiana de Ciencias Pecuarias0120-06902007-09-01203304311S0120-06902007000300008Identificación electroforética de α2-macroglobulina en plasma de ovino de pelo (Ovis aries) y búfalo (Bubalus bubalis)Daniel I Barrera0Jorge H Giraldo1Duque Carlos M2Luis F Arbeláez3Universidad de PamplonaUniversidad de PamplonaUniversidad de PamplonaUniversidad de PamplonaA través del presente estudio se analizaron plasmas sanguíneos de seis especies, incluyendo el humano tanto en estado gestante como no gestante, identificándose por primera vez en plasma, la glicoproteína α2-Macroglobulina (α2-M) de ovino de pelo (Ovis aries) y de búfalo (Bubalus bubalis). La presencia de esta proteína en el plasma sanguíneo de todas las especies en estudio se demostró mediante electroforesis en gel de poliacrilamida usando sodio dodecilsulfato como agente denaturante (SDS PAGE) al 7.5% identificándose como bandas de 180 kDa y en forma no denaturante PAGE 5% como bandas de 720 kDa. Estas últimas bandas fueron claramente intercambiables de la forma tetramérica a la forma monomérica en los ensayos electroforéticos. Como controles se usaron la α2-M (tetramérica) y la proteína de la zona de gestación (PZP) (dimérica) purificadas a un 98%; así como, las bandas de estas dos proteínas en el plasma humano. El análisis de la secuencia del dominio N-terminal de la (α2-M) de ovino de pelo, fue muy similar al de la proteína humana purificada. Tanto la α2-M humana como la bovina llegaron a ser activadas a la forma rápida por medio de la reacción con metilamina. Lo anterior demuestra diferencias en la reactividad de las α2-M animales con la amina primaria cuando se comparan los resultados con la forma rápida de la α2-M humana. Será necesario unificar los métodos de purificación de esta proteína en todas las especies, de tal manera que los dominios sensibles de las α-macroglobulinas (tioιster y región señuelo) tengan el mismo tratamiento y el mismo grado de desnaturalización para todas las preparaciones de α2-M.http://www.scielo.org.co/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0120-06902007000300008&lng=en&tlng=enα2-macroglobulinaBubalus bubalisOvis ariesSDS PAGE |
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A través del presente estudio se analizaron plasmas sanguíneos de seis especies, incluyendo el humano tanto en estado gestante como no gestante, identificándose por primera vez en plasma, la glicoproteína α2-Macroglobulina (α2-M) de ovino de pelo (Ovis aries) y de búfalo (Bubalus bubalis). La presencia de esta proteína en el plasma sanguíneo de todas las especies en estudio se demostró mediante electroforesis en gel de poliacrilamida usando sodio dodecilsulfato como agente denaturante (SDS PAGE) al 7.5% identificándose como bandas de 180 kDa y en forma no denaturante PAGE 5% como bandas de 720 kDa. Estas últimas bandas fueron claramente intercambiables de la forma tetramérica a la forma monomérica en los ensayos electroforéticos. Como controles se usaron la α2-M (tetramérica) y la proteína de la zona de gestación (PZP) (dimérica) purificadas a un 98%; así como, las bandas de estas dos proteínas en el plasma humano. El análisis de la secuencia del dominio N-terminal de la (α2-M) de ovino de pelo, fue muy similar al de la proteína humana purificada. Tanto la α2-M humana como la bovina llegaron a ser activadas a la forma rápida por medio de la reacción con metilamina. Lo anterior demuestra diferencias en la reactividad de las α2-M animales con la amina primaria cuando se comparan los resultados con la forma rápida de la α2-M humana. Será necesario unificar los métodos de purificación de esta proteína en todas las especies, de tal manera que los dominios sensibles de las α-macroglobulinas (tioιster y región señuelo) tengan el mismo tratamiento y el mismo grado de desnaturalización para todas las preparaciones de α2-M. |
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