Du Désordre Conformationnel des Protéines Structurées et Intrinsèquement Désordonnées par Résonance Magnétique Nucléaire

• Main Author: Salmon, Loic
• Language: FRE
• Published: Université de Grenoble 2010
• Subjects: [PHYS:PHYS:PHYS_BIO-PH] Physics/Physics/Biological Physics; Résonance Magnétique Nucléaire; Couplages Dipolaires Résiduels; Désordre Conformationnel; Protéines; Structure; Dynamique
• Online Access: http://tel.archives-ouvertes.fr/tel-00592552; http://tel.archives-ouvertes.fr/docs/00/59/25/52/PDF/These_Salmon_Loic.pdf

Les macromolécules biologiques sont, par essence, des systèmes dynamiques. Si l'importance de cette flexibilité est maintenant clairement établie, la caractérisation précise du désordre conformationnel de ces systèmes reste encore une question ouverte. La résonance magnétique nucléaire constitue un outil unique pour sonder ces mouvements au niveau atomique que ce soit par les études de relaxation de spin ou par l'analyse des couplages dipolaires résiduels. Ces derniers permettent d'étudier l'ensemble des mouvements ayant lieu à des échelles de temps plus rapide que la milliseconde, englobant ainsi les temps caractéristiques de nombreux mouvements physiologiquement importants. L'information contenue dans ces couplages résiduels est ici interprétée principalement grâce à des approches analytiques pour quantifier la dynamique présente dans des protéines repliées, déterminer l'orientation de ces mouvements et obtenir de l'information structurale au sein de ce désordre conformationnel. Ces approches analytiques sont complémentées par des méthodes numériques, permettant ainsi soit d'observer les phénomènes sous un autre angle, soit d'examiner d'autres systèmes tels que les protéines intrinsèquement désordonnées. L'ensemble de ces études laisse transparaître une importante complémentarité entre ordre structural et désordre conformationnel.