Bioinspired interface management in composites: Exploring peptide-polymer conjugates as precision compatibilizers

• Main Author: Samsoninkova, Valeria
• Other Authors: Börner, Hans
• Format: Doctoral Thesis
• Language: English
• Published: Humboldt-Universität zu Berlin 2020
• Subjects: Biomaterialien; Komposite; Peptide; Grenzflächen; Biomaterials; Composites; Peptides; Interfaces; 547 Organische Chemie; VK 8007; VE 7007; ddc:547
• Online Access: http://edoc.hu-berlin.de/18452/22364; http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:kobv:11-110-18452/22364-6; http://dx.doi.org/10.18452/21605

Die Natur bietet faszinierende Beispiele von Materialien mit besonderen mechanischen Eigenschaften wie Knochen oder Perlmutt. Die Grenzflächen in diesen Materialien scheinen eine der entscheidenden Faktoren zu sein. Die Natur benutzt Proteine als natürliche Kompatibilisatoren – Moleküle, die anorganische Oberfläche erkennen können und damit die Grenzfläche stabilizieren. Diese Arbeit beschäftigt sich mit der Aufgabe, die Anwendbarkeit des Konzeptes der Kompatibilisatoren aus den Biomaterialien auf synthetische Systeme zu prüfen. Das Konzept der Arbeit basiert auf der Erkenntnis, dass Peptide anorganische Oberflächen erkennen können. Die Peptidsequenzen können biokombinatorisch aus Phagen-Display-Bibliotheken identifiziert werden. Eine adhärierende Peptidsequenz zusammen mit Polymerblock stellt ein Peptid-Polymer Konjugat dar, der als eine vereinfachte Version der Grenzflächenproteinen betrachtet werden kann. Das Einblenden der Konjugate in die Komposite führt zur gleichzeitigen Verbesserung von Steifigkeit und Zähigkeit. Die Analyse der Materialstruktur zeigt die Unterdrückung der Aggregation und den entsprechenden Größeneffekt, der für die Verbesserung der mechanischen Eigenschaften verantwortlich ist. Das Konzept der bioinspirierten Kompatibilisatoren wurde auf andere Peptidsequenzen erweitert. Die Evaluierung der sekundären Wechselwirkungen hat gezeigt, dass je kleiner die Affinität zur Peptid-Peptid Wechselwirkung, desto höher ist die Verfügbarkeit der Sequenz für die anorganische Oberfläche. Die Peptidsequenzen mit der geringeren Löslichkeit aufgrund der Aggregation sind weniger effizient in der Erkennung der Oberfläche. Diese Arbeit zeigt, dass die Idee von den Biomolekülen an der Grenzfläche übertragbar auf die synthetischen Systeme ist. Das Konzept von der bioinspirierten Grenzflächenmodifizierung ist ein versatiles Tool für die Entwicklung neuer Materialien. === Nature provides fascinating examples of composite materials with exceptional mechanical properties such as bone or nacre. Bioinspired materials represent a new class of materials build according to architecture principles found in nature. Control of interface properties seems to be one of the key factors towards outstanding mechanical properties. Nature uses proteins as connecting molecules – compatibilizers, which are able to recognize inorganic surfaces and mediate the internal material interface. This thesis aims to evaluate the applicability of interface management derived from nature to synthetic system. The current concept is based on the sequence specific recognition of the inorganic surface by peptides. Specifically binding peptides can be biocombinatorially selected from a phage display library. Peptide-polyethylene oxide (PEO) conjugates, consisting of a previously identified specifically binding peptide sequence and polymer-block, are incorporated in the polymer composite material, composed of MgF2 nanoparticles particles and PEO. Peptide-polymer conjugates can be considered as the simplified version of natural compatibilizers. Incorporation of the conjugates into the composite leads to simultaneous improvement of mutually exclusive properties such as stiffness and toughness. Structural studies revealed suppression of particle aggregation and corresponding structural size effect responsible for improvement in the mechanical performance. Concept of bioinspired compatibilizer was expanded to the implementation of different peptide sequences. Evaluation of secondary interactions revealed that the smaller the affinity for peptide-peptide interaction, the higher the availability of peptide sequences for an inorganic surface. Sequences with low solubility due to aggregation are less efficient in surface recognition. This bioinspired concept of interface modification via peptide-polymer conjugates represents a versatile tool for new material development.