Purificação e caracterização da catepsina D no baço de coelho
Orientador: Humberto de Araujo Rangel === Tese (doutorado) - Universidade Estadual de Campinas, Instituto de Biologia === Made available in DSpace on 2018-07-14T14:51:27Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Dawood_FawziAhmedMoustafa_D.pdf: 5960601 bytes, checksum: ad350f5d12f35367c953c86bdbcb6cc5 (MD5) Pr...
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ndltd-IBICT-oai-repositorio.unicamp.br-REPOSIP-3168332019-01-21T20:15:25Z Purificação e caracterização da catepsina D no baço de coelho Dawood, Fawzi Ahmed Moustafa, 1939- UNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINAS Rangel, Humberto de Araújo, 1926-2016 Catepsina D Coelho como animal de laboratório Orientador: Humberto de Araujo Rangel Tese (doutorado) - Universidade Estadual de Campinas, Instituto de Biologia Made available in DSpace on 2018-07-14T14:51:27Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Dawood_FawziAhmedMoustafa_D.pdf: 5960601 bytes, checksum: ad350f5d12f35367c953c86bdbcb6cc5 (MD5) Previous issue date: 1979 Resumo: Este trabalho foi realizado com a finalidade de purificar e caracterizar a cat D do baço de coelho e determinar as células que a sintetisam no baço. Os estudos apresentados mostraram que: Com técnicas de precipitação com acetona, cromotogradica de troca iônica em DEAE-Celulose e filtração em sephadex G-100, foi possível obter a car D do baço de coelho com alto grau de pureza (315 U/mg prot). Com dupladifusão e imunoeletroforese, a enzima purificada apresenta apenas um arco de procipitação, contra imune-soro polivalente preparado com cat parcialmente purificada. Co, a eletroforese em acetato-celulose e em gel de amido, a car D purificada se apresenta em 6 componentes que tem a mesma atividade proteinásica sobre BSA, HSA e hemoglobina. Com a isoeletrofocalização, esta enzima apresentou 11 componentes de diferentes pontos isoelétricos, que mostram a mesma atividade proteínásica da cat D sobre a hemoglobina. 77% desta atividade se encontra concentrada em apenas 3 componentes,com atividades especifica de: 740, 640 e 300 U/mg prot e pontos isoelétricos de: 5,9 , 8,2 e 4,5 respectivamente. Os componentes isolados por issoeletrofocalização preparativa, apresentam a mesma indentidade antigênica, quando testados com antisoro polivalente preparado contra enzima parcialmente purificada e hidrolisam as mesmas ligações da cad D insula, hidrolisáveis pela car purificada, indicando que são isoenzimas ...Observação: O resumo, na íntegra, poderá ser visualizado no texto completo da tese digital Abstract: Not informed. Doutorado Doutor em Ciências Biológicas 1979 2018-07-14T14:51:27Z 2018-07-14T14:51:27Z info:eu-repo/semantics/publishedVersion info:eu-repo/semantics/doctoralThesis DAWOOD, Fawzi Ahmed Moustafa. Purificação e caracterização da catepsina D no baço de coelho. 1979. 53 f. Tese (doutorado) - Universidade Estadual de Campinas, Instituto de Biologia, Campinas, [SP. Disponível em: <http://www.repositorio.unicamp.br/handle/REPOSIP/316833>. Acesso em: 14 jul. 2018. http://repositorio.unicamp.br/jspui/handle/REPOSIP/316833 por info:eu-repo/semantics/openAccess 53 f. : il. application/pdf [s.n.] Universidade Estadual de Campinas. Instituto de Biologia Programa de Pós-Graduação em Ciências Biológicas reponame:Repositório Institucional da Unicamp instname:Universidade Estadual de Campinas instacron:UNICAMP |
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Previous issue date: 1979 === Resumo: Este trabalho foi realizado com a finalidade de purificar e caracterizar a cat D do baço de coelho e determinar as células que a sintetisam no baço. Os estudos apresentados mostraram que: Com técnicas de precipitação com acetona, cromotogradica de troca iônica em DEAE-Celulose e filtração em sephadex G-100, foi possível obter a car D do baço de coelho com alto grau de pureza (315 U/mg prot). Com dupladifusão e imunoeletroforese, a enzima purificada apresenta apenas um arco de procipitação, contra imune-soro polivalente preparado com cat parcialmente purificada. Co, a eletroforese em acetato-celulose e em gel de amido, a car D purificada se apresenta em 6 componentes que tem a mesma atividade proteinásica sobre BSA, HSA e hemoglobina. Com a isoeletrofocalização, esta enzima apresentou 11 componentes de diferentes pontos isoelétricos, que mostram a mesma atividade proteínásica da cat D sobre a hemoglobina. 77% desta atividade se encontra concentrada em apenas 3 componentes,com atividades especifica de: 740, 640 e 300 U/mg prot e pontos isoelétricos de: 5,9 , 8,2 e 4,5 respectivamente. Os componentes isolados por issoeletrofocalização preparativa, apresentam a mesma indentidade antigênica, quando testados com antisoro polivalente preparado contra enzima parcialmente purificada e hidrolisam as mesmas ligações da cad D insula, hidrolisáveis pela car purificada, indicando que são isoenzimas ...Observação: O resumo, na íntegra, poderá ser visualizado no texto completo da tese digital === Abstract: Not informed. === Doutorado === Doutor em Ciências Biológicas |
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