Sistema imune em aracnídeos: estrutura química e atividade biológica de peptídeos antimicrobianos da hemolinfa da aranha Acanthoscurria gomesiana.

Peptídeos antimicrobianos são importantes componentes do sistema imune de vertebrados e invertebrados. Neste trabalho purificamos e caracterizamos quatro moléculas presentes na hemolinfa da aranha Acanthoscurria gomesiana: 1) theraphosinina, peptídeo de 4052,5 Da purificado do plasma, apresenta...

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Main Author: Pedro Ismael da Silva Junior
Other Authors: Sirlei Daffre
Language:Portuguese
Published: Universidade de São Paulo 2000
Subjects:
Online Access:http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/42/42135/tde-28032001-160342/
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spelling ndltd-IBICT-oai-teses.usp.br-tde-28032001-1603422019-01-22T03:33:57Z Sistema imune em aracnídeos: estrutura química e atividade biológica de peptídeos antimicrobianos da hemolinfa da aranha Acanthoscurria gomesiana. Immune system in aracnids: chemical structure and biological activity of antimicrobials peptides from Acanthoscurria gomesiana. Pedro Ismael da Silva Junior Sirlei Daffre Igor Correia de Almeida Paulo Lee Ho Alejandro Miguel Katzin Antonio de Miranda acanthoscurria gomesiana aranha migalomorfa hemolinfa peptídeo antiparasítico peptídeos antimicrobianos resposta imune antimicrobial peptides antiparasitic peptide immune response memolymph mygalomorph spider Peptídeos antimicrobianos são importantes componentes do sistema imune de vertebrados e invertebrados. Neste trabalho purificamos e caracterizamos quatro moléculas presentes na hemolinfa da aranha Acanthoscurria gomesiana: 1) theraphosinina, peptídeo de 4052,5 Da purificado do plasma, apresenta atividade anti-Micrococcus luteus e não apresenta similaridade com outros peptídeos. A partir dos hemócitos foram purificados: 2) mygalomorphina, um peptídeo de 415,9 Da com atividade anti-Escherichia coli. Sua atividade está relacionada à produção de H2O2 pois é inibida por catalase; 3) gomesina, um peptídeo de 2270,4 Da que apresenta alta similaridade com taquiplesinas e protegrinas. Apresenta amplo espectro de atividade contra bactérias, leveduras, fungos e Leishmania; 4) acanthoscurrina, um peptídeo rico em glicina, que apresenta duas isoformas com 10132,4 e 10249,1Da. Este peptídeo tem atividade contra E. coli e Candida albicans e apresenta grande similaridade com proteinas antifúngicas de insetos e também com proteínas relacionadas com a defesa em plantas. Antimicrobial peptides are important components of the vertebrates and invertebrates immune system. In this work we purified and characterized four molecules from Acanthoscurria gomesiana spider hemolimph: 1) theraphosinin, a 4,052.5 Da peptide purified from plasma with anti-Micrococcus luteus activity. It does not show similarity with any other invertebrate immune peptides. From the hemocytes three peptides have been purified: 2) mygalomorphin, a peptide with 415.9 Da, which shows anti-Escherichia coli activity. This activity is inhibited by catalase, therefore it may be, related to the H2O2 production; 3) gomesin, a peptide with 2,270.4 Da, that shows high similarity with tachyplesins and protegrins. It have large activity spectrum against bacteria, yeast, fungi and Leishmania; 4) acanthoscurrin, a glycine-rich peptide that shows two isoforms of 10,132.4 and 10,249.1 Da. This peptide has activity against E. coli and Candida albicans and shows high similarity with antifungal proteins of insects and plants defense proteins. 2000-09-22 info:eu-repo/semantics/publishedVersion info:eu-repo/semantics/doctoralThesis http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/42/42135/tde-28032001-160342/ por info:eu-repo/semantics/openAccess Universidade de São Paulo Ciências (Biologia da Relação Patógeno-Hospedeiro) USP BR reponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP instname:Universidade de São Paulo instacron:USP
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Pedro Ismael da Silva Junior
Sistema imune em aracnídeos: estrutura química e atividade biológica de peptídeos antimicrobianos da hemolinfa da aranha Acanthoscurria gomesiana.
description Peptídeos antimicrobianos são importantes componentes do sistema imune de vertebrados e invertebrados. Neste trabalho purificamos e caracterizamos quatro moléculas presentes na hemolinfa da aranha Acanthoscurria gomesiana: 1) theraphosinina, peptídeo de 4052,5 Da purificado do plasma, apresenta atividade anti-Micrococcus luteus e não apresenta similaridade com outros peptídeos. A partir dos hemócitos foram purificados: 2) mygalomorphina, um peptídeo de 415,9 Da com atividade anti-Escherichia coli. Sua atividade está relacionada à produção de H2O2 pois é inibida por catalase; 3) gomesina, um peptídeo de 2270,4 Da que apresenta alta similaridade com taquiplesinas e protegrinas. Apresenta amplo espectro de atividade contra bactérias, leveduras, fungos e Leishmania; 4) acanthoscurrina, um peptídeo rico em glicina, que apresenta duas isoformas com 10132,4 e 10249,1Da. Este peptídeo tem atividade contra E. coli e Candida albicans e apresenta grande similaridade com proteinas antifúngicas de insetos e também com proteínas relacionadas com a defesa em plantas. === Antimicrobial peptides are important components of the vertebrates and invertebrates immune system. In this work we purified and characterized four molecules from Acanthoscurria gomesiana spider hemolimph: 1) theraphosinin, a 4,052.5 Da peptide purified from plasma with anti-Micrococcus luteus activity. It does not show similarity with any other invertebrate immune peptides. From the hemocytes three peptides have been purified: 2) mygalomorphin, a peptide with 415.9 Da, which shows anti-Escherichia coli activity. This activity is inhibited by catalase, therefore it may be, related to the H2O2 production; 3) gomesin, a peptide with 2,270.4 Da, that shows high similarity with tachyplesins and protegrins. It have large activity spectrum against bacteria, yeast, fungi and Leishmania; 4) acanthoscurrin, a glycine-rich peptide that shows two isoforms of 10,132.4 and 10,249.1 Da. This peptide has activity against E. coli and Candida albicans and shows high similarity with antifungal proteins of insects and plants defense proteins.
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