Compréhension des processus cellulaires associés à l' enveloppe de Bacillus subtilis : GluP, une protéase intramembranaire impliquée dans la dégradation des protéines membranaires & CmmB, un cofacteur de la synthèse de la paroi bactérienne

L'enveloppe cellulaire bactérienne joue plus qu'un rôle de barrière d'échange. Elle est au coeur des processus cellulaires essentiels comme la morphogenèse et la division. Cette structure abrite environ un quart des protéines codées par le génome. Le but de mon travail a été de mieux...

Full description

Bibliographic Details
Main Author: Cordier, Baptiste
Other Authors: Aix-Marseille
Language:fr
Published: 2015
Subjects:
579
Online Access:http://www.theses.fr/2015AIXM4006
id ndltd-theses.fr-2015AIXM4006
record_format oai_dc
collection NDLTD
language fr
sources NDLTD
topic Bacillus subtilis
Enveloppe cellulaire
Protéase intramembranaire
Peptidoglycane
Morphogenèse
Membrane
Bacillus subtilis
Cell envelope
Intramembrane protease
Peptidoglycan
Morphogenesis
Membrane
579
spellingShingle Bacillus subtilis
Enveloppe cellulaire
Protéase intramembranaire
Peptidoglycane
Morphogenèse
Membrane
Bacillus subtilis
Cell envelope
Intramembrane protease
Peptidoglycan
Morphogenesis
Membrane
579
Cordier, Baptiste
Compréhension des processus cellulaires associés à l' enveloppe de Bacillus subtilis : GluP, une protéase intramembranaire impliquée dans la dégradation des protéines membranaires & CmmB, un cofacteur de la synthèse de la paroi bactérienne
description L'enveloppe cellulaire bactérienne joue plus qu'un rôle de barrière d'échange. Elle est au coeur des processus cellulaires essentiels comme la morphogenèse et la division. Cette structure abrite environ un quart des protéines codées par le génome. Le but de mon travail a été de mieux comprendre le rôle de deux protéines membranaires dans la construction et la dynamique de l'enveloppe chez Bacillus subtilis. GluP est une protéase intramembranaire rhomboïde. Ces protéases clivent des segments transmembranaires dans la membrane afin de moduler l'activité de diverses protéines. Elles participent à de nombreux processus cellulaires chez les eucaryotes. Cependant, les fonctions biologiques des rhomboïdes procaryotes sont pour l'heure presque totalement inconnues. Nos résultats suggèrent que GluP participe au contrôle qualité des protéines membranaires à la manière des pseudo-rhomboïdes associées au système ERAD eucaryote. Elle forme un complexe avec FtsH, une protéase majeure du contrôle qualité des protéines. Ce complexe est impliqué dans la dégradation d'un substrat de rhomboïde. Le rôle de GluP serait de permettre la dislocation du segment transmembranaire et faciliter la prise en charge du substrat par FtsH. Le second projet auquel j'ai participé a consisté à comprendre le rôle de la protéine CmmB dans la morphogenèse. Son absence conduit à une morphologie cellulaire élargie. CmmB semble faire partie de la machinerie de synthèse du peptidoglycane au cours de l'élongation de la paroi. Elle serait nécessaire au bon fonctionnement d'une ou de plusieurs penicillin-binding proteins (PBPs). En particulier, nous proposons que CmmB est un cofacteur de la transpeptidase PBP2a. === The bacterial cell envelope is an obligatory barrier. It is a fundamental component in essential cellular processes such as morphogenesis and cell division. It hosts about a quarter of the proteins encoded in the genome. My work was aimed at understanding the function of two membrane proteins in the building and the dynamics of the cell envelope in the model bacterium Bacillus subtilis.GluP is a rhomboid intramembrane protease. Usually, rhomboids cleave transmembrane segments within the membrane to modulate protein functions. In eukaryotes, they participate in many cellular processes and their dysfunction lead to several pathologies. However, prokaryotic rhomboid functions remain almost totally unknown. Our results suggest that GluP is involved in bacterial membrane protein quality control, in a process akin to pseudo-rhomboid dependent endoplasmic reticulum associated protein degradation in eukaryotes. GluP forms a complex with FtsH, a major protease in protein quality control. That complex is not involved in the cleavage of a membrane substrate but in its degradation. We propose that GluP is required for the dislocation of the transmembrane segment, thus facilitating full-length substrate degradation by FtsH in the cytoplasm. My thesis second objective was to understand the role of the CmmB protein in morphogenesis. The absence of CmmB leads to slightly enlarged cells. CmmB seems to belong to the peptidoglycan synthesis machinery for cell-wall elongation. Our data support the idea that it is required for the proper activity of one or several penicillin-binding proteins (PBPs). In particular, we propose that CmmB is a cofactor of the PBP2a transpeptidase.
author2 Aix-Marseille
author_facet Aix-Marseille
Cordier, Baptiste
author Cordier, Baptiste
author_sort Cordier, Baptiste
title Compréhension des processus cellulaires associés à l' enveloppe de Bacillus subtilis : GluP, une protéase intramembranaire impliquée dans la dégradation des protéines membranaires & CmmB, un cofacteur de la synthèse de la paroi bactérienne
title_short Compréhension des processus cellulaires associés à l' enveloppe de Bacillus subtilis : GluP, une protéase intramembranaire impliquée dans la dégradation des protéines membranaires & CmmB, un cofacteur de la synthèse de la paroi bactérienne
title_full Compréhension des processus cellulaires associés à l' enveloppe de Bacillus subtilis : GluP, une protéase intramembranaire impliquée dans la dégradation des protéines membranaires & CmmB, un cofacteur de la synthèse de la paroi bactérienne
title_fullStr Compréhension des processus cellulaires associés à l' enveloppe de Bacillus subtilis : GluP, une protéase intramembranaire impliquée dans la dégradation des protéines membranaires & CmmB, un cofacteur de la synthèse de la paroi bactérienne
title_full_unstemmed Compréhension des processus cellulaires associés à l' enveloppe de Bacillus subtilis : GluP, une protéase intramembranaire impliquée dans la dégradation des protéines membranaires & CmmB, un cofacteur de la synthèse de la paroi bactérienne
title_sort compréhension des processus cellulaires associés à l' enveloppe de bacillus subtilis : glup, une protéase intramembranaire impliquée dans la dégradation des protéines membranaires & cmmb, un cofacteur de la synthèse de la paroi bactérienne
publishDate 2015
url http://www.theses.fr/2015AIXM4006
work_keys_str_mv AT cordierbaptiste comprehensiondesprocessuscellulairesassociesalenveloppedebacillussubtilisglupuneproteaseintramembranaireimpliqueedansladegradationdesproteinesmembranairescmmbuncofacteurdelasynthesedelaparoibacterienne
AT cordierbaptiste understandingcellenveloppeassociatedprocessesinbacillussubtilisglupanintramembraneproteaseinvolvedinmembraneproteinsdegradationcmmbacellwallsynthesiscofactor
_version_ 1718489890164834304
spelling ndltd-theses.fr-2015AIXM40062017-07-05T04:30:06Z Compréhension des processus cellulaires associés à l' enveloppe de Bacillus subtilis : GluP, une protéase intramembranaire impliquée dans la dégradation des protéines membranaires & CmmB, un cofacteur de la synthèse de la paroi bactérienne Understanding cell enveloppe associated processes in Bacillus subtilis : GluP, an intramembrane protease involved in membrane proteins degradation & CmmB, a cell-wall synthesis cofactor Bacillus subtilis Enveloppe cellulaire Protéase intramembranaire Peptidoglycane Morphogenèse Membrane Bacillus subtilis Cell envelope Intramembrane protease Peptidoglycan Morphogenesis Membrane 579 L'enveloppe cellulaire bactérienne joue plus qu'un rôle de barrière d'échange. Elle est au coeur des processus cellulaires essentiels comme la morphogenèse et la division. Cette structure abrite environ un quart des protéines codées par le génome. Le but de mon travail a été de mieux comprendre le rôle de deux protéines membranaires dans la construction et la dynamique de l'enveloppe chez Bacillus subtilis. GluP est une protéase intramembranaire rhomboïde. Ces protéases clivent des segments transmembranaires dans la membrane afin de moduler l'activité de diverses protéines. Elles participent à de nombreux processus cellulaires chez les eucaryotes. Cependant, les fonctions biologiques des rhomboïdes procaryotes sont pour l'heure presque totalement inconnues. Nos résultats suggèrent que GluP participe au contrôle qualité des protéines membranaires à la manière des pseudo-rhomboïdes associées au système ERAD eucaryote. Elle forme un complexe avec FtsH, une protéase majeure du contrôle qualité des protéines. Ce complexe est impliqué dans la dégradation d'un substrat de rhomboïde. Le rôle de GluP serait de permettre la dislocation du segment transmembranaire et faciliter la prise en charge du substrat par FtsH. Le second projet auquel j'ai participé a consisté à comprendre le rôle de la protéine CmmB dans la morphogenèse. Son absence conduit à une morphologie cellulaire élargie. CmmB semble faire partie de la machinerie de synthèse du peptidoglycane au cours de l'élongation de la paroi. Elle serait nécessaire au bon fonctionnement d'une ou de plusieurs penicillin-binding proteins (PBPs). En particulier, nous proposons que CmmB est un cofacteur de la transpeptidase PBP2a. The bacterial cell envelope is an obligatory barrier. It is a fundamental component in essential cellular processes such as morphogenesis and cell division. It hosts about a quarter of the proteins encoded in the genome. My work was aimed at understanding the function of two membrane proteins in the building and the dynamics of the cell envelope in the model bacterium Bacillus subtilis.GluP is a rhomboid intramembrane protease. Usually, rhomboids cleave transmembrane segments within the membrane to modulate protein functions. In eukaryotes, they participate in many cellular processes and their dysfunction lead to several pathologies. However, prokaryotic rhomboid functions remain almost totally unknown. Our results suggest that GluP is involved in bacterial membrane protein quality control, in a process akin to pseudo-rhomboid dependent endoplasmic reticulum associated protein degradation in eukaryotes. GluP forms a complex with FtsH, a major protease in protein quality control. That complex is not involved in the cleavage of a membrane substrate but in its degradation. We propose that GluP is required for the dislocation of the transmembrane segment, thus facilitating full-length substrate degradation by FtsH in the cytoplasm. My thesis second objective was to understand the role of the CmmB protein in morphogenesis. The absence of CmmB leads to slightly enlarged cells. CmmB seems to belong to the peptidoglycan synthesis machinery for cell-wall elongation. Our data support the idea that it is required for the proper activity of one or several penicillin-binding proteins (PBPs). In particular, we propose that CmmB is a cofactor of the PBP2a transpeptidase. Electronic Thesis or Dissertation Text fr http://www.theses.fr/2015AIXM4006 Cordier, Baptiste 2015-01-30 Aix-Marseille Galinier, Anne