Interação hidrofóbica de mioglobina com spin label TEMPO.
Cristais de mioglobina tipo A foram dopados por processo de difusão com o marcador 2, 2, 6, 6 - tetrametil-l-oxil (TEMPO). Observa-se a existência de uma espécie de marcador isotrópica e outra anisotrópica, que exibe uma simetria axial com A// = 23,4 G, A⊥ = 20, 6 G e g = 2,0056. São estim...
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Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
1980
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ndltd-usp.br-oai-teses.usp.br-tde-10012011-0906212019-05-09T18:50:35Z Interação hidrofóbica de mioglobina com spin label TEMPO. Hydrophobic interaction od myoglobin with the spin label TEMPO. Baffa Filho, Oswaldo Hemoproteínas Hemoproteins Mioglobina Myoglobin Spin-label Spin-label TEMPO TEMPO Cristais de mioglobina tipo A foram dopados por processo de difusão com o marcador 2, 2, 6, 6 - tetrametil-l-oxil (TEMPO). Observa-se a existência de uma espécie de marcador isotrópica e outra anisotrópica, que exibe uma simetria axial com A// = 23,4 G, A⊥ = 20, 6 G e g = 2,0056. São estimados os tempos de correlação rotacional τ// = 7,2.10-9s e τ⊥ = 4,8.10-9s. Uma análise do grau de hidrofobicidade dos resíduos, situados na parte interna da molécula, sugere como um possível sitio de localização para o TEMPO o bolso formado na região da tirosina 103 - hélice H e 151 - terminal 3HC. Este bolso tem tamanho suficiente para abrigar o radical e posição coerente com a heme, o que não acontece com outros sítios. Observa-se uma mudança conformacional da proteína, induzida pela temperatura na região 20-30°. Esta pode ser atribuída a um movimento da hélice H. Este resultado somado ao de outros autores indica uma mudança conformacional de grande extensão na molécula. Type A myoglobin single crystals were doped with the 2, 2, 6, 6 -tetramethyl - 1 - oxyl (TEMPO) spin label by a diffusion process. We observed one isotropic spin label type, and another anisotropic type which shows an axial symmetry with A// = 23,4 G, A⊥ = 20, 6 G and g = 2,0056. The rotational correlation times are estimated to be a τ// = 7,2.10-9s and τ⊥ = 4,8.10-9s. A quantitative analysis on the hydrophobic nature of the residues situated inside the molecule suggests, as a possible site for the TEMPO, the pocket formed in the region of tyrosine 103-helix H and tyrpsine 151 - terminal 3HC. This pocket is of sufficient size to contain the radical and is positioned in such fashion as to be a compatible with the heme group, this not holding for other sites. A temperature induced conformational change in the protein is observed in the region 20-30°, which may be ascribed to a shift of the H helix. This fact, together with the finds of other authors, seems to indicate a generalized temperature induced conformational alteration in the molecule. Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP Nascimento, Otaciro Rangel 1980-08-11 Dissertação de Mestrado application/pdf http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/54/54132/tde-10012011-090621/ pt Liberar o conteúdo para acesso público. |
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Cristais de mioglobina tipo A foram dopados por processo de difusão com o marcador 2, 2, 6, 6 - tetrametil-l-oxil (TEMPO). Observa-se a existência de uma espécie de marcador isotrópica e outra anisotrópica, que exibe uma simetria axial com A// = 23,4 G, A⊥ = 20, 6 G e g = 2,0056. São estimados os tempos de correlação rotacional τ// = 7,2.10-9s e τ⊥ = 4,8.10-9s. Uma análise do grau de hidrofobicidade dos resíduos, situados na parte interna da molécula, sugere como um possível sitio de localização para o TEMPO o bolso formado na região da tirosina 103 - hélice H e 151 - terminal 3HC. Este bolso tem tamanho suficiente para abrigar o radical e posição coerente com a heme, o que não acontece com outros sítios. Observa-se uma mudança conformacional da proteína, induzida pela temperatura na região 20-30°. Esta pode ser atribuída a um movimento da hélice H. Este resultado somado ao de outros autores indica uma mudança conformacional de grande extensão na molécula. === Type A myoglobin single crystals were doped with the 2, 2, 6, 6 -tetramethyl - 1 - oxyl (TEMPO) spin label by a diffusion process. We observed one isotropic spin label type, and another anisotropic type which shows an axial symmetry with A// = 23,4 G, A⊥ = 20, 6 G and g = 2,0056. The rotational correlation times are estimated to be a τ// = 7,2.10-9s and τ⊥ = 4,8.10-9s. A quantitative analysis on the hydrophobic nature of the residues situated inside the molecule suggests, as a possible site for the TEMPO, the pocket formed in the region of tyrosine 103-helix H and tyrpsine 151 - terminal 3HC. This pocket is of sufficient size to contain the radical and is positioned in such fashion as to be a compatible with the heme group, this not holding for other sites. A temperature induced conformational change in the protein is observed in the region 20-30°, which may be ascribed to a shift of the H helix. This fact, together with the finds of other authors, seems to indicate a generalized temperature induced conformational alteration in the molecule. |
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