Bioactive properties of salmon skin protein hydrolysates

• Main Author: Amissah, Justina
• Other Authors: Benjamin K Simpson (Internal/Cosupervisor2)
• Format: Others
• Language: en
• Published: McGill University 2012
• Subjects: Agriculture - Food Science and Technology
• Online Access: http://digitool.Library.McGill.CA:80/R/?func=dbin-jump-full&object_id=110706

Atlantic salmon (Salmo salar) skin was hydrolyzed separately with three different enzymes, trypsin, α-chymotrypsin and papain, for two different times (2 and 4 h). The crude hydrolysates and unhydrolyzed soluble skin proteins were screened for antioxidant, antimicrobial and trypsin inhibitory properties. The antioxidant tests used, - namely, DPPH radical scavenging, metal chelation and reducing power assays, - showed that all hydrolysates and soluble proteins at 2mg/ml possessed antioxidant properties. The trypsin inhibitory tests revealed that at 1mg/mL the hydrolysates obtained from trypsin and α-chymotrypsin digestion activated trypsin instead of inhibiting it. All hydrolysates and unhydrolyzed soluble skin proteins showed no inhibitory effect towards E.coli K12, Staphylococcus aureus and Bacillus cereus. Analysis of variance (ANOVA) was used in determining significance in differences between the bioactive properties of the different enzyme treatments. A pair wise comparison of the various bioactive properties expressed, revealed that there was no significant difference between hydrolysates with respect to time of hydrolysis (2 and 4 h). The enzyme hydrolysates however; showed significantly different metal chelating and DPPH radical scavenging potential.The results showed a potential for enzyme hydrolyzed salmon skin proteins to be used as antioxidants and protease activators under selected conditions. === Des peaux de saumon atlantique (Salmo salar Linnaeus, 1758) furent hydrolysées séparément avec l'un de trois enzymes (trypsine, α-chymotrypsine, ou papaïne), pour des durées de 2 ou 4 heures. Les hydrolysats bruts et les protéines de peau solubles mais non-hydrolysées furent évalués quant à leurs propriétés anti-oxydantes, antibactériennes, et leur activité inhibitrice vis-à-vis la trypsine. L'évaluation de l'activité antioxydante, soit par piégeage des radicaux par diphényl picryl hydrazyle, chélation d'ions métalliques, ou par essais du pouvoir réducteur, démontra qu'à une concentration de 2 mg mL-1 tous les hydrolysats et protéines solubles possédaient des activités anti-oxydantes. Les essais d'inhibition de la trypsine indiquèrent qu'à une concentration de 1 mg mL-1 les hydrolysats provenant d'une digestion à la trypsine ou à la α-chymotrypsine activèrent plutôt qu'inhibèrent l'action de la trypsine. Ni l'ensemble des hydrolysats, ni les protéines de peau solubles ralentirent la croissance de Escherichia coli K12, Staphylococcus aureus ou Bacillus cereus. Une analyse de la variance (ANOVA) servit à établir le niveau de signification des différences entre les propriétés bioactives des différents traitements enzymatiques. Une comparaison appariée des différentes propriétés bioactives rencontrées, indiqua qu'aucune différence n'existait entre différents hydrolysats quant à l'effet de la durée de l'hydrolyse (2 h vs. 4 h). Cependant, ces hydrolysats présentèrent différents potentiels de piégeage des radicaux par diphényl picryl hydrazyle, et de chélation des ions métalliques. Les résultats indiquent le potentiel d'utiliser des hydrolysats enzymatiques de peau de saumon comme anti-oxydants dans la nourriture et comme activateur de protéases sous certaines conditions.