Caractérisation Structurale et Fonctionnelle de deux Enzymes de la Famille des Aldéhyde déshydrogénases : la Glycéraldéhyde-3-Phosphate Déshydrogénase de B. stearothermophilus et l'Erythrose-4-Phosphate Déshydrogénase d'E. coli. : structures cristallographiques d'intermédiaires réactionnels et de complexes enzyme-substrat
Si la GAPDH est une enzyme bien caractérisée sur le plan biochimique et structural, la contribution de ses deux sites de reconnaissance anionique lors de la catalyse reste incomprise et nécessitait la détermination des structures de l'intermédiaire thioacylenzyme et du complexe enzyme-produit....
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Language: | fr |
Published: |
2008
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Online Access: | http://www.theses.fr/2008NAN10091/document |